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Proteínas são estruturas moleculares capazes de executar de uma forma espontânea e programada todas as tarefas essenciais à manutenção da vida.

Os péptidos e as proteínas apresentam um conjunto de propriedades que lhes permite desempenharem uma grande variedade de funções nos sistemas biológicos, que vão desde a atividade hormonal, à proteção e ao suporte, passando pela catálise enzimática.

Do ponto de vista químico, as proteínas são polímeros, longas cadeias moleculares resultantes da união repetida de várias moléculas menores, os chamados aminoácidos. A união de dois aminoácidos faz-se através de uma ligação química, chamada ligação peptídica. Designa-se por polipeptídica, a cadeia resultante da união de vários aminoácidos, sendo por este motivo as proteínas também muitas vezes chamadas moléculas polipeptídicas.

Numa cadeia polipeptídica o primeiro aminoácido tem um grupo amina livre (N-terminal) e o último um grupo carboxilo livre (C-terminal). As proteínas possuem uma estrutura complexa com quatro níveis de organização: a sequência linear dos aminoácidos constitui a estrutura primária; a estrutura secundária resulta de ligações fracas entre átomos dentro de uma mesma cadeia polipeptídica ou entre diferentes cadeias, originando configurações específicas; a estrutura secundária pode dobrar-se sobre si mesma, formando uma estrutura tridimensional ou terciária; a associação de duas ou mais estruturas terciárias de cadeias polipeptídicas idênticas ou de diferentes tipos origina a estrutura quaternária.

A configuração das proteínas é determinada pela sequência de aminoácidos, ou seja, pela sua estrutura primária.
O processo de enrolamento de uma proteína com vista à aquisição da sua estrutura tridimensional nativa (configuração mais estável) pode ser comparado a um puzzle, onde as peças se encaixam com elevada precisão. O interior das proteínas, na sua configuração nativa, apresenta um grau de densidade de empacotamento semelhante a um sólido orgânico, devendo-se este nível de empacotamento à complementaridade entre as superfícies de Van der Walls das cadeias laterais dos aminoácidos que ficam em contacto no processo de enrolamento, e que ocupam todo o volume espacial existente. Esta zona interior das proteínas, denominada por núcleo hidrófobo, é responsável, em grande parte, pela estabilidade conformacional destas macromoléculas.

  
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